پروتئینهای هِم و کاوش حرکتهای مولکولی

پروتئینهای هِم رده‌ای از زیست مولکولها را در بر می‌گیرند که وظایف متعدد بسیاری را که برای فرایندهای زیستی اساسی است انجام می‌دهند. آنها مواد را سم زدایی می‌کنند، الکترونها را انتقال می‌دهند و اکسیژن را به آب تبدیل می‌کنند، و در این فرایند انرژی مورد مصرف در ترکیب شیمیایی، کار مکانیکی، و گرادیانهای غلظت را تولید می‌کنند. این پروتئینها اکسیژن را به نیروگاههای مولد قدرت در سلولهای بدن حمل کرده و آن را دخیره هم می‌کنند. برای درک وظیفه این مولکولها، باید حرکتهای مولکولی که بی درنگ در پی پیوند یافتن یا رها شدن مولکولهای کوچک مانند اکسیژن، روی می‌دهند، شناخته شوند. از طریق درک این حرکتها، می‌توان بر هم کنشهای میان مرکز وظیفه مولکولی که ماده زیرین را پیوند می‌دهد و اسیدهای آمینه پروتئین که خواص آن را کنترل و تنظیم می‌کنند تعیین کرد.
در پروتئینهای هِم، مرکز وظیفه که مولکولهای برون رو را پیوند می‌دهد گروه هِم است – یک اتم آهن که در مرکز آرایش مسطحی از اتمهای ازت و کربن همیوغ شده قرار دارد و به نام ماکرو چرخه پروفیرین مشهور است. پروفیرین گذارهای نوری شدیدی در ناحیه مرئی طیف دارد. این گذارها انجام بررسیهای در آشامی نوری و پراکندگی تشدیدی رامان را بر روی این مرکز وظیفه، بدون تداخل از جانب پلی پپتید پیرامون که گذارهای الکترونی در گستره مرئی ندارد، امکان پذیر می‌کند. به علاوه، از راه شروع با مولکولهای کوچکی چون مونوکسید کربن (CO) که با پروتئین پیوند شده باشد، حرکتهای الکترونی و مولکولی که در پی تفکیک نوری CO در هِم روی می‌دهد می‌تواند یا با به کار بردن لیزرهای کوتاه تپ و یا با انجماد پروتئین تا دمای پایین و در نتیجه با خارج کردن و به دام انداختن فراورده‌های نوری میانی دنبال شود. مطالعات نظری نیز بر روی این سیستمها در دست انجام است تا رابطه میان دینامیک مولکولی و خواص وظیفه‌ای را تعیین کنند.
به کمک این شیوه‌ها حرکتهایی که از لحاظ وظایف مهم هستند و بی درنگ پس از در آشامی فوتون روی می‌دهند با جزدیات معین می‌شوند. فوتون فرودی موجب تغییری در پیکر بندی اسپین اتم آهن در یک مقیاس زمانی زیر پیکو ثانیه می‌شود و لیگاند مقید – مثلاً، CO – رها می‌شود. بلا فاصله پس از آن، و یا شاید هم زمان با آن، ماکرو چرخه پروفیرین گسترش می‌یابد تا برای اتم آهن با اسپین بالا جا باز کند، و سپس نیروی دافعه سیال گروه پروفیرین و اسید آمینه که در مقابل جایگاه اتصال CO به اتم آهن مقید است، اتم آهن را به خارج از صفحه پروفیرین می‌راند. این حرکتها در دمای اتاق در مقیاس زمانی پیکو ثانیه روی می‌دهند. بنا بر این، در یک مقیاس زمانی زیر نانو ثانیه، گروه هِمی به وجود می‌آید که با شکل تعادل آن بدون آن که لیگاندهایی به آن متصل باشند، از نظر الکترونیکی و ساختاری مشابه است. واهش کاملاً خارج از صفحه آهن در چند نانو ثانیه در میو گلوبین تکمیل می‌شود، اما در همو گلوبین به مدت طولانی‌تری دوام می‌آورد. فرایندهای واهش اضافی، به ساختار پروتئینی وابسته‌اند که گروه هِم در آن قرار گرفته است. در مورد برخی از پروتئینها CO مجدداً با آهن ترکیب می‌شود بدون آن که کیسه در بر گیرنده هِم را هرگز ترک کند (باز ترکیب مضاعف)، و در مورد برخی از پروتئینها، هم چون همو گلوبین، تفکیک لیگاند به تغییراتی در موضع اسیدهای آمینه پیرامون هِم منجر می‌شود. این تغییرات موضعی در یک مقیاس زمانی دهها میکرو ثانیه، باعث تغییراتی در روابط میان زیر واحدهای پروتئین می‌شود، که این به نوبه خود میل ترکیبی لیگاند را تعدیل می‌کند.
حرکتهای اتمی‌ای که در این جا به طور خلاصه مطرح کردیم و به طور نظری و تجربی در دست کاوش هستند فرایندهای فیزیکی شیمیایی بنیادی‌ای هستند که بر وظیفه زیست شناختی پروتئینهای هِم حاکم می‌باشند.